Laxman S. Meena*
La tuberculosis (TB) es la principal causa de mortalidad en todo el mundo. Aproximadamente un tercio de la población mundial se ve afectada por esta enfermedad mortal. Mycobacterium tuberculosis H37Rv (M. tuberculosis), que es una bacteria grampositiva, es responsable de la causa de la tuberculosis. M. tuberculosis está extendiendo sus raíces por todo el mundo con la ayuda de varios mecanismos de supervivencia y haciendo que su cura sea más difícil. En el presente estudio, hemos hecho uso de varias herramientas in silico para predecir las propiedades de Rv1651c, que es un miembro de la familia de proteínas PEPGRS. Este manuscrito revela algunos aspectos importantes de Rv1651c, ya que su función aún se desconoce. La mayor parte de este estudio incluye la recuperación de secuencias de proteínas, la alineación de secuencias múltiples, el estudio de la interacción proteína-proteína, la predicción de epítopos, la localización, la predicción de funciones, la predicción de la estructura y su validación, la predicción de la unión de ligandos y el análisis mutacional. Esta proteína muestra la presencia de motivos de unión a GTP como tales. Estos motivos pueden ser el objetivo para mutar la proteína y, por lo tanto, disminuir su estabilidad. Esta proteína también muestra similitud con la enzima ribosa-5-fosfato isomerasa, que realiza la función de interconversión de ribosa-5-fosfato y ribulosa-5-fosfato. Esta similitud resulta de gran importancia ya que esta proteína tiene ribulosa-5-fosfato como uno de sus ligandos predichos. Todos estos resultados generados in silico de Rv1651c dan una pista de su participación en el metabolismo de carbohidratos.