Abstracto

Purificación y caracterización de la β-galactosidasa de Kluveromyces lactis aislada de un vertedero de residuos de yogur

Tolulope T Oluwaniyi, Bridget O Omafuvbe, Femi K. Agboola

Se investigaron algunas propiedades de la β-galactosidasa extraída y purificada de Kluyveromyces lactis aislada de un vertedero de residuos de yogur. La β-galactosidasa cruda aislada de Kluyveromyces lactis se purificó mediante precipitación con sulfato de amonio y cromatografía de intercambio iónico DEAE-Sephadex. La actividad específica de la enzima parcialmente purificada fue de 107,50 μmol/min/mg de proteína y un rendimiento del 7%. El peso molecular de la enzima fue de 199 kDa, determinado mediante filtración en gel en Bio-gel P-200. El valor de la constante de Michealis-Menten (Km) y la velocidad máxima (Vmax) obtenidos fueron 3,56 ± 0,62 mM y 0,61 ± 0,08 μmol/min/ml para la enzima con sustrato orto-nitrofenil-β-D-galactopiranósido (oNPG), mientras que la Km y la Vmax fueron 18,01 ± 0,23 mM y 0,15 ± 0,04 mmol/20 min/L con sustrato de lactosa. El pH óptimo de la enzima purificada fue 7,5 y 6,5 con oNPG y sustrato de lactosa respectivamente. La temperatura óptima fue 40°C con ambos sustratos. Esta β-galactosidasa puede tener aplicaciones en la conversión de suero, un subproducto de las industrias lácteas, en productos útiles.