Rajagopal Appavu, Deepa Mohan y Govindaraju Munisamy
Si bien los enlaces de hidrógeno intramoleculares han atraído la mayor atención en los estudios de conformaciones de péptidos, el reconocimiento de que varias otras interacciones débilmente polares pueden ser determinantes importantes de la estructura plegada ha ido creciendo. Burley y Petsko proporcionaron una descripción general completa de la importancia de las interacciones débilmente polares en la conformación de las estructuras de las proteínas. Las interacciones entre anillos aromáticos, que son espacialmente aproximados, han atraído especial atención. Un estudio de los pares de residuos aromáticos proximales en las proteínas permitió a Burley y Petsko sugerir que "los centroides del anillo de fenilo están separados por una distancia preferencial de entre 4,5 y 7 Å, y los ángulos diedros de aproximadamente 90° son los más comunes".
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